[1]刘　里,成飞翔.光谱法研究尼美舒利与牛血清白蛋白的相互作用[J].南京师范大学学报(自然科学版),2016,39(02):50.[doi:10.3969/j.issn.1001-4616.2016.02.010]
　Liu Li,Cheng Feixiang.Study on the Interaction Between Nimesulide andBovine Serum Albumin by Spectrometry[J].Journal of Nanjing Normal University(Natural Science Edition),2016,39(02):50.[doi:10.3969/j.issn.1001-4616.2016.02.010]
点击复制

光谱法研究尼美舒利与牛血清白蛋白的相互作用()
分享到：

《南京师范大学学报》（自然科学版）[ISSN:1001-4616/CN:32-1239/N]

卷:
第39卷
期数:
2016年02期
页码:
50
栏目:
化学
出版日期:
2016-06-30

文章信息/Info

Title:
Study on the Interaction Between Nimesulide andBovine Serum Albumin by Spectrometry
作者:
刘　里; 成飞翔
曲靖师范学院化学化工学院，云南 曲靖 655011
Author(s):
Liu Li; Cheng Feixiang
College of Chemistry and Chemical Engineering，Qujing Normal University，Qujing 655011，China
关键词:
尼美舒利; 荧光猝灭; 相互作用
Keywords:
Nimesulide; fluorescence quenching; interaction
分类号:
O657.3
DOI:
10.3969/j.issn.1001-4616.2016.02.010
文献标志码:
A
摘要:
利用荧光、同步荧光和紫外可见光谱来研究牛尼美舒利（Nime）与血清白蛋白（BSA）的相互作用. 结果表明：Nime能猝灭BSA的荧光，遵循静态猝灭过程. 通过分析同步荧光光谱可知，Nime改变了BSA的二级结构，使BSA腔内疏水环境的极性减弱. BSA 的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置，离酪氨酸残基更近，有微弱的药物负协同作用. BSA能运输Nime，是一个自发过程，其作用力类型主要为静电作用力. 结合位置实验表明Nime与BSA 的结合主要发生在亚螺旋域ⅡA. 有微弱的药物负协同作用. 对于Nime，有一个结合位点. 焓为负值，熵为正值，表明在结合过程中静电作用力起了主要作用. 另外，它是一个自发放热过程. 我们的研究结果可能对尼美舒利的临床研究和疗效具有参考价值.
Abstract:
The interaction of Nimesulide（Nime）with bovine serum albumin（BSA）has been investigated by fluorescence，synchronous fluorescence，and ultraviolet-visible（UV-vis）spectrometry. The results indicated that（Nime）had a strong ability to quench the intrinsic fluorescence of BSA，while the fluorescence quenching was initiated by static quenching procedure. The analysis of synchronous fluorescence spectra showed the change in secondary structure of BSA upon interaction with Nime，leading to the polarity around BSA weakened. Site competitive experiments indicated that their binding to BSA primarily took place in subdomain IIA. There was some negative cooperative effect. For Nime，there was only one binding site on BSA. The values of negative enthalpy change and positive entropy change indicated that electrostatic interactions play an important role in the binding processes. In addition，the binding processes were spontaneous and carried out by exothermic reactions. Our results may have relevant insight into Nime’s clinical?application and efficacy.

参考文献/References:

［1］ 岑彦艳，覃容欣，李小丽，等. 尼美舒利解热镇痛抗炎作用比较研究［J］. 中国现代应用药学，2014，31（8）：933-934.
［2］ 陈沫，卢永翎，杭太俊，等. 尼美舒利分散片在健康人体内的药代动力学及生物等效性的LC-MS/MS研究尼美舒利分散片制备的处方工艺优选［J］. 药物分析杂志，2013，33（1）：30-32.
［3］ BOGDAM S. Fluorescence study of sinapic acid interaction with bovine serum albumin and egg albumin［J］. J flurescence，2003，13（4）：349-356.
［4］ LAKOWICZ J R. Principles of fluorescence spectroscopy［M］. 3rd ed. New York：Springer Press，2006：285-292.
［5］ 许金钩，王尊本. 荧光分析法［M］. 3版. 北京：科学出版社，2006：23-49.
［6］ 刘里，成飞翔. 光谱法研究头孢替唑钠与牛血清白蛋白相互作用［J］. 江西师范大学学报（自然科学版），2014，38（6）：639-644.
［7］ 刘里，成飞翔. 光谱法研究洛索洛芬钠与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响［J］. 中国生化药物杂志，2014，35（1）：21-24.
［8］ 刘保生，杨超，王晶. 硫酸头孢匹罗与牛血清白蛋白结合反应的发光机理［J］. 发光学报，2011，32（3）：293-299.
［9］ CYRIL L，EARL J K，SPERRY W M. Biochemists handbook［M］. London：Epon Led Press，1961：84-96.
［10］ ROSS D P，SUBRAMANTAN S. Thermodynamics of protein association reactions：forces contributing to stability［J］. Biochemistry，1981，20（11）：3 096-3 102.
［11］ SULKOWSKA A，MACIAZEK-JURCZYK M，BOJKO B，et al. Competitive binding of phenylbutazone and colchicine to serum albumin in multidrug therapy：a spectroscopic study［J］. Journal of molecular structure，2008，881（1）：97-106.
［12］ MACIAZEK-JURCZYK M，SULKOWSKA A，BOJKO B，et al. Fluorescence analysis of competition of phenylbutazone and methotrexate in binding to serum albumin in combination treatment in rheumatology［J］. Journal of molecular structure，2009，919（1）：334-338.
［13］ XU H，GAO S L，Lü J B，et al. Spectroscopic investigations on the mechanism of interaction of crystal violet with bovine serum albumin［J］. Journal of molecular structure，2009，919（1）：334-338.

备注/Memo

备注/Memo:
收稿日期：2014-11-10.　
基金项目：云南省教育厅科学研究基金项目（2015C090Y）、国家自然科学基金资助项目（21261019）.　
通讯联系人：刘里，讲师，研究方向：药物化学和分子发光学理论与应用研究. E-mail：m18908746298@163.com
更新日期/Last Update: 2016-06-30